Virtual Structural Biology Group » Учебные курсы » Образовательные модули НТУ Сириус » Молекулярное моделирование биополимеров

h1. Анализ результатов моделирования поведения пептида в формамиде. 

Начните просмотр результатов с изучения файла mdrun_mpi.out... , точки замените на номер задачи.

* Любой анализ начинают с визуального анализа движений молекул. При вопросе о выводк групп выберите DNA.

<pre>

       trjconv -f pep_md.xtc -s pep_md.tpr -o pep_pbc_1.pdb -skip 20 -pbc mol

</pre>     

    Откройте ваш b_pbc_1.pdb в PyMol , не забудьте включить анимацию. Если Вас не устроил результат визуализации попробуйте:

<pre>

       trjconv -f pep_md.xtc -s pep_md.tpr -o pep_fit_1.pdb -skip 20 -fit rot+trans

</pre>     

    Занесите ваши наблюдения в журнал. Отметье в какой момент происходят изменения. Для опредления соотвествия между номером модели и временем моделирования найдите в pdb файле выражение "MODEL 50" (цифра 50 это и есть номер модели) и двумя строчками выше будет упосинание о времени в моедлировании.

* Определите средне-квадратичное отколнение в ходе моделирования. Так как у нас происходит конформационный переход сначала расчитаем отклонение в ходе все симуляции относительно стартовой структуры.

<pre>

       gmx rms -f pep_md.xtc -s pep_md.tpr -o rms_1

</pre>     

    И относительно каждой предидущей структуры на растоянии 400 кадров. Если ближе к концу закончился конформационный переход, то отколнение должно уменьшаться.

<pre>

      gmx rms -f pep_md.xtc -s pep_md.tpr -o rms_2 -prev 400

</pre>     

* Определите изменение гидрофобной и гидрофильной поверхности в ходе конформационного перехода.

<pre>

       gmx sas -f pep_md.xtc -s pep_md.tpr -o sas_pep.xvg

</pre>     

    Постройте зависимость изменения гидрофобной гидрофильной поверхностей доступных растворителю от времени. Сделайте вывод о возможных причинах конформационного перехода.

* Традиционным анализом является расчёт колчества образуемых водородных связей. Если мы будем исследовать связи между пептидом и пептидом, то это будут водородные связи в пептиде. Для конца траектории:

<pre>

        gmx hbond  -f pep_md.xtc -s pep_md.tpr -num hbond_pep

       где X это величина в пикосекундах  для начала анализа.

</pre>     

* Не менее интересно будет изучить количество вдородных связей пептид-формамид.

<pre>

       gmx hbond  -f pep_md.xtc -s pep_md.tpr -num hbond_pep_sl 

</pre>     

    Постройте зависимости и добавтье к отчёту. Сделайте вывод об количестве водородных связей в этом дуплексе, соотвествует ли это каноническим представлениям? Как влияет конформационный переход на количество водородных связей с водой?. Cделайте вывод о возможных причинах конформационного перехода.

*   Если у нас происходит разрушение вторичной структуры, то надо построить зависимость вторичной структуры от времени:

<pre>

       export DSSP=/home/chemclass/bin/dsspcmbi

       do_dssp  -f pep_md.xtc -s pep_md.tpr -o ss  

       # Для просмотра переведём xpm в eps

       xpm2ps -f ss.xpm -o ss.eps -size 1000 -by 10

       ps2pdf ss.eps ss.pdf

</pre>     

    Если вас не устроит размер картинки используйте другое значение size для xpm2ps и заново сделайте pdf

    Сравните Ваши визуальные наблюдения и расчёт вторичной структуры. Наблюдения внесите в отчёт. 

h3. Напоминаю! Все построенные зависимости должны быть представлены в отчёте и должны сопровождаться обсуждением и выаодами