PepMelAnalysis
Version 1 (Andrey Golovin, 27.04.2013 11:20) → Version 2/6 (Andrey Golovin, 27.04.2013 11:21)
h1. Анализ результатов моделирования поведения пептида в формамиде.
Начните просмотр результатов с изучения файла mdrun_mpi.out... , точки замените на номер задачи.
* Любой анализ начинают с визуального анализа движений молекул. При вопросе о выводк групп выберите DNA.
<pre>
trjconv -f pep_md.xtc -s pep_md.tpr -o pep_pbc_1.pdb -skip 20 -pbc mol
</pre>
Откройте ваш b_pbc_1.pdb в PyMol , не забудьте включить анимацию. Если Вас не устроил результат визуализации попробуйте:
<pre>
trjconv -f pep_md.xtc -s pep_md.tpr -o pep_fit_1.pdb -skip 20 -fit rot+trans
</pre>
Занесите ваши наблюдения в журнал. Отметье в какой момент происходят изменения. Для опредления соотвествия между номером модели и временем моделирования найдите в pdb файле выражение "MODEL 50" (цифра 50 это и есть номер модели) и двумя строчками выше будет упосинание о времени в моедлировании.
* Определите средне-квадратичное отколнение в ходе моделирования. Так как у нас происходит конформационный переход сначала расчитаем отклонение в ходе все симуляции относительно стартовой структуры.
<pre>
g_rms -f pep_md.xtc -s pep_md.tpr -o rms_1
</pre>
И относительно каждой предидущей структуры на растоянии 400 кадров. Если ближе к концу закончился конформационный переход, то отколнение должно уменьшаться.
<pre>
g_rms -f pep_md.xtc -s pep_md.tpr -o rms_2 -prev 400
</pre>
* Определите изменение гидрофобной и гидрофильной поверхности в ходе конформационного перехода.
<pre>
g_sas -f pep_md.xtc -s pep_md.tpr -o sas_pep.xvg
</pre>
Постройте зависимость изменения гидрофобной гидрофильной поверхностей доступных растворителю от времени. Сделайте вывод о возможных причинах конформационного перехода.
* Традиционным анализом является расчёт колчества образуемых водородных связей. Если мы будем исследовать связи между пептидом и пептидом, то это будут водородные связи в пептиде. Для конца траектории:
<pre>
g_hbond -f pep_md.xtc -s pep_md.tpr -num hbond_pep
где X это величина в пикосекундах для начала анализа.
</pre>
* Не менее интересно будет изучить количество вдородных связей пептид-формамид.
<pre>
g_hbond -f pep_md.xtc -s pep_md.tpr -num hbond_pep_sl
</pre>
Постройте зависимости и добавтье к отчёту. Сделайте вывод об количестве водородных связей в этом дуплексе, соотвествует ли это каноническим представлениям? Как влияет конформационный переход на количество водородных связей с водой?. Cделайте вывод о возможных причинах конформационного перехода.
* Если у нас происходит разрушение вторичной структуры, то надо построить зависимость вторичной структуры от времени:
<pre>
export DSSP=/home/golovin/progs/bin/dsspcmbi
do_dssp -f pep_md.xtc -s pep_md.tpr -o ss
# Для просмотра переведём xpm в eps
xpm2ps -f ss.xpm -o ss.eps -by 10
</pre>
Сравните Ваши визуальные наблюдения и расчёт вторичной структуры. Наблюдения внесите в отчёт.
h3. === Напоминаю! Все построенные зависимости должны быть представлены в отчёте и должны сопровождаться обсуждением и выаодами
===
Начните просмотр результатов с изучения файла mdrun_mpi.out... , точки замените на номер задачи.
* Любой анализ начинают с визуального анализа движений молекул. При вопросе о выводк групп выберите DNA.
<pre>
trjconv -f pep_md.xtc -s pep_md.tpr -o pep_pbc_1.pdb -skip 20 -pbc mol
</pre>
Откройте ваш b_pbc_1.pdb в PyMol , не забудьте включить анимацию. Если Вас не устроил результат визуализации попробуйте:
<pre>
trjconv -f pep_md.xtc -s pep_md.tpr -o pep_fit_1.pdb -skip 20 -fit rot+trans
</pre>
Занесите ваши наблюдения в журнал. Отметье в какой момент происходят изменения. Для опредления соотвествия между номером модели и временем моделирования найдите в pdb файле выражение "MODEL 50" (цифра 50 это и есть номер модели) и двумя строчками выше будет упосинание о времени в моедлировании.
* Определите средне-квадратичное отколнение в ходе моделирования. Так как у нас происходит конформационный переход сначала расчитаем отклонение в ходе все симуляции относительно стартовой структуры.
<pre>
g_rms -f pep_md.xtc -s pep_md.tpr -o rms_1
</pre>
И относительно каждой предидущей структуры на растоянии 400 кадров. Если ближе к концу закончился конформационный переход, то отколнение должно уменьшаться.
<pre>
g_rms -f pep_md.xtc -s pep_md.tpr -o rms_2 -prev 400
</pre>
* Определите изменение гидрофобной и гидрофильной поверхности в ходе конформационного перехода.
<pre>
g_sas -f pep_md.xtc -s pep_md.tpr -o sas_pep.xvg
</pre>
Постройте зависимость изменения гидрофобной гидрофильной поверхностей доступных растворителю от времени. Сделайте вывод о возможных причинах конформационного перехода.
* Традиционным анализом является расчёт колчества образуемых водородных связей. Если мы будем исследовать связи между пептидом и пептидом, то это будут водородные связи в пептиде. Для конца траектории:
<pre>
g_hbond -f pep_md.xtc -s pep_md.tpr -num hbond_pep
где X это величина в пикосекундах для начала анализа.
</pre>
* Не менее интересно будет изучить количество вдородных связей пептид-формамид.
<pre>
g_hbond -f pep_md.xtc -s pep_md.tpr -num hbond_pep_sl
</pre>
Постройте зависимости и добавтье к отчёту. Сделайте вывод об количестве водородных связей в этом дуплексе, соотвествует ли это каноническим представлениям? Как влияет конформационный переход на количество водородных связей с водой?. Cделайте вывод о возможных причинах конформационного перехода.
* Если у нас происходит разрушение вторичной структуры, то надо построить зависимость вторичной структуры от времени:
<pre>
export DSSP=/home/golovin/progs/bin/dsspcmbi
do_dssp -f pep_md.xtc -s pep_md.tpr -o ss
# Для просмотра переведём xpm в eps
xpm2ps -f ss.xpm -o ss.eps -by 10
</pre>
Сравните Ваши визуальные наблюдения и расчёт вторичной структуры. Наблюдения внесите в отчёт.
h3. === Напоминаю! Все построенные зависимости должны быть представлены в отчёте и должны сопровождаться обсуждением и выаодами
===